The crystal structure of a bacterial lysozyme at atomic resolution / von Astrid Rau

In der vorliegenden Arbeit wurde die röntgenkristallographische Untersuchung von Cellosyl, einem Lysozym aus dem Bakterium Streptomyces coelicolor, beschrieben. Cellosyl gehört zur Familie der Chalaropsis-Typ Lysozyme und unterscheidet es sich von anderen Lysozymfamilien in Molekulargewicht, Aminosäurekomposition und Substratspezifität. Es gelang Cellosyl mittels der "Hanging-Drop" Methode, in Abhängigkeit der gewählten Kristallisationsbedingungen, in zwei unterschiedlichen Habitus zu kristallisieren. Die Phasen konnten mit der Methode des multiplen isomorphen Ersatzes, unter Ausnutzung der anomalen Streuung der Schweratome, bestimmt werden. Die Struktur wurde zu einer atomaren Auflösung von 0.83 Å und einem R-Faktor von 9.63 % verfeinert. Das Enzym besteht aus einer einzelnen Domäne, welche sich zu einem irregulären TIM-Barrel faltet. Alle ß-Stränge des (ß/alpha)5ß3-Fasses sind parallel zueinander angeordnet, mit Ausnahme von ß-Strang 8, welcher antiparallel zu den Strängen ß1 and ß7 ausgerichtet ist. Die Struktur von Cellosyl ist somit eine der höchstaufgelöstesten TIM-Barrel-Strukturen die bekannt ist.

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Person: Rau, Astrid [Author]
Corporate Author: Friedrich-Schiller-Universität Jena [Degree granting institution]
Format: Book
Language(s):English
Publication:Jena, 2005
Printing place:Jena
Dissertation:Dissertation, Friedrich-Schiller-Universität Jena, 2005
Subjects:Lysozyme > Streptomyces coelicolor > Kristallstrukturanalyse
Type of content:Hochschulschrift
Related resources:Erscheint auch als Online-Ausgabe: The crystal structure of a bacterial lysozyme at atomic resolution
Physical description:VIII, 115 Blätter : Illustrationen, Diagramme ; 29,5 cm
Basic Classification: 35.74 Enzyme, Hormone, Vitamine
42.49 Prokaryota